Кръвен тест за ензими

Една от основните тъкани на човешкото тяло - кръвта - носи не само клетки, хранителни вещества и газове. Съдържа и значително количество биологични ускорители на химичните реакции - ензими или ензими. Начините за проникването им в кръвта, като цел на присъствието там, са различни. Някои от тях участват в работата на фибринолитичната система, като унищожават спорадично възникващи кръвни съсиреци и проследяват проходимостта на кръвоносните съдове. Други, напротив, стимулират серия от формиране на фибрин и реакции на образуване на кръвни съсиреци. Има и други кръвни ензими с различни задачи и функции.

Въпреки това, има един клас ензими, които не изпълняват специални функции в кръвта и попадат там най-вече по случайност - когато клетките се разпадат. Съдържанието на такива биологично активни вещества в кръвта е незначително, но е силно зависимо от скоростта на разграждане на клетъчните структури. Следователно, при определени патологични състояния, включващи разрушаване на тъканите, огромно количество такива ензими могат да проникнат в кръвния поток, което може да бъде открито чрез биохимични методи за анализ. Това е основата за диагностициране на заболявания според нивото на различните плазмени ензими.

В клетките на човешкото тяло има десетки или дори стотици подобни съединения с протеинова природа - броят им варира в различните тъкани. Въпреки това, само някои от тях имат специална диагностична стойност, когато влизат в кръвта:

• Аспартат аминотрансфераза (AST);
• Аланин аминотрансфераза (ALT);
• Алкална фосфатаза (алкална фосфатаза);
• Гама-глутамилтрансфераза (GGT);
• Серумна липаза;
• Амилазен серум;
• Лактатна дехидрогеназа и нейните фракции.

Значението на показателите за нивото на данните на ензима е толкова ценно за диагностицирането на много патологични състояния, че някои от тях (AST, ALT, алкална фосфатаза, GGT) са включени в списъка на критериите, определени в рамките на общ биохимичен кръвен тест. По принцип, тяхното ниво се използва, за да се прецени състоянието на органи като черния дроб, сърцето (миокард), панкреаса и костната система.

Останалите ензими - липаза и амилаза в кръвта, както и лактат дехидрогеназа са по-малко дефинирани и за това се използват специални методи за биохимичен анализ. Често липсата им в списъка на показателите за биохимични изследвания се обяснява с по-ниска диагностична стойност и информативност, което не е съвсем вярно. По този начин нивото на липаза и амилаза много точно отразява състоянието на панкреаса - обаче, в други състояния, определянето на броя на тези ензими в кръвта е специфично и неточно. Следователно тесният фокус на интерпретацията на резултатите от това измерване го прави по-малко подходящ в общото изследване на организма.

Що се отнася до лактатдехидрогеназата и нейните фракции, по-ранният анализ на тези ензими е доста популярен сред кардиолозите, тъй като то доста точно характеризира степента на увреждане на миокарда. В наше време обаче се появи друг маркер на това състояние - тропонин. Но анализът на тропонин е доста скъп метод за изследване, така че се използва само с потвърдено увреждане на миокарда - и за това, като част от диференциалната диагноза, се използва дефиницията на нивото на LDH. В други области се използва и подобен диагностичен метод - в онкологията, общата терапия и нефрологията. Въпреки това, както в случая на серумна липаза и амилаза, такова изследване помага да се определи само малък списък от патологични състояния, което го прави непрактично да се използва като част от общ анализ.

Как да се подготвим за изследването

Като правило, ограничеността на диагностичните "прозорци" на тези показатели рядко допринася за едновременното им назначаване - само анализът на амилазата и липазата в кръвта често се прави заедно, за да се определи състоянието на панкреаса. Изследването на нивото на LDH често се извършва отделно от всички. Но в някои случаи, тя може да назначи така наречените в обикновените хора "анализ на ензими", който определя броя на всички значими кръвни ензими, включително и тези, които са включени в списъка на показателите за биохимичен анализ.

В човешката кръв, почти всички ензими във всяко състояние съдържат много малко, което усложнява тяхното откриване и количествено определяне. Следователно, за такъв диагностичен метод е необходим сравнително голямо количество кръв - няма да има достатъчно пръст от пръста. Следователно, венозната кръв се събира от кубиталната вена в количество от 10-15 ml.

Независимо дали кръвта е дарена, за да се определят всички ензими или само една от тях, подготовката за това изследване не се различава особено от основния списък от изисквания. Ден преди вземането на кръв трябва да се изключат от диетата алкохол, психоактивни вещества (кофеин), както и тежка и нездравословна храна - солени, пържени, прекалено пикантни ястия. Необходимо е да се избягва увеличаване на емоционалния и физически стрес. Кръвта се предава сутрин, винаги на празен стомах. Освен това, когато приемате някакви лекарства, трябва да информирате лекуващия лекар - при такива фини биохимични изследвания, най-малкото влияние отвън може значително да промени резултата от анализа и следователно неговата интерпретация.

Резултатите от изследването и тяхната интерпретация

С помощта на различни фини биохимични техники се определя количеството или активността на всеки желан ензим. Лабораторните асистенти записват резултатите, получени в аналитичната форма, след което лекарят може да ги преписва. На фона на пълното здраве, резултатите от такъв диагностичен метод са следните: t

По правило такъв хормонален тест се извършва след провеждане на общ биохимичен кръвен тест. Въз основа на неговите резултати се определя системата, която е най-силно засегната от патологичния процес. И вече, за да се изясни състоянието на засегнатата система или по-точна диагноза, се прави прецизен анализ за тези кръвни ензими. Следователно, индикация за преобладаващо увреждане на панкреаса осигурява основа за определяне на нивото на липаза и амилаза, мускулна система, сърце, съединителна тъкан - лактатна дехидрогеназа и нейните фракции. Последното също се използва активно в диференциалната диагноза на много патологии (главно в гръдния кош). В допълнение, анализът на тези ензими ви позволява да контролирате хода и ефективността на лечението на заболяването.

Характеристики на резултатите от проучването при деца и бременни жени

Както е известно, детският организъм се различава от възрастния не само по размер, но и по различен начин на определени биохимични процеси. Това неизменно налага известна следа върху резултатите от фините биохимични анализи, включително изследването на нивото на кръвните ензими.

Например, сред изброените по-горе съединения, само амилазата и общата лактатна дехидрогеназа отговарят на нормата на възрастен при деца. Количеството на фракциите на липаза и LDH при деца се различава значително от показателите за възрастни и динамично се променя по време на растежа:

Количеството на липазата в кръвта е сравнително ниско в кръвта на новороденото, но намалява още повече през първата година от живота. Важно наблюдение е фактът, че по-голямата част от този ензим в бебетата се произвежда в стомаха (а не в панкреаса, както при възрастните), поради което надвишаването на горната граница на този показател може да показва патологията на този орган. Рязък растеж става по време на пубертета, като постепенно достига зряла възраст като възрастен.

Фракции или фрагменти от ензима лактат дехидрогеназа в кръвта на бебето присъстват в значителни количества поради характеристиките на детския метаболизъм. В процеса на растеж, метаболизмът постепенно се преструктурира, което води до бавно намаляване на нивото на този показател. След края на пубертета нивото на LDH фракции съответства на това на възрастен.

При бременни жени се наблюдава увеличение с около 15-20% от всички плазмени ензими. Често това увеличение дори не надхвърля физиологичната норма. Въпреки това, в тази позиция, жената има допълнителни рискове за увеличаване на количеството на тези ензими в кръвта. Така се наблюдава нарастване на амилазата с такива усложнения като тръбна бременност (с разкъсване на тръбата). Общата лактатна дехидрогеназа се увеличава в случай на еклампсия.

Кратко описание на показателите

Липаза е биологично активно протеиново вещество, способно да разгражда мазнините. По-подробно проучване показва, че под общото име „липаза“ има десетки, ако не и стотици различни ензими, които унищожават определен вид липиди. Повечето от тях се произвеждат в панкреаса. Оттук те също проникват в кръвния поток, но това изисква или масивно унищожаване на клетките на панкреаса или стагнация на панкреатичния сок с развитието на неговата абсорбция. И двете се появяват при различни лезии на панкреаса, така че увеличаването на нивото на липазата почти винаги свидетелства за неговото поражение, а цифрите на излишък от нормата отразяват степента на увреждане на клетките на жлезата.

Амилазата е също разграждащ или хидролитичен ензим, както и липаза. Но тя разгражда защитени въглехидрати, като нишесте. Той се използва и като маркер за лезии на панкреаса, но по-малко специфичен в това отношение. Причината за това е, че амилазата се образува не само в нея, но и в други жлези и тъкани, като черния дроб или слюнчените жлези. Ето защо, с паротит (паротит) и други заболявания на слюнчените жлези, може да се наблюдава повишено ниво на този ензим в кръвта. Поради намалената специфичност при оценката на състоянието на панкреатичната система, нивото на амилазата се определя заедно с количеството на липазата в кръвната плазма.

Лактатдехидрогеназата (LDH) е биологично важен ензим - служи като вид мост между кислородното и кислородното разделяне на глюкозата. Продуктът на първия процес е млечна киселина или лактат, но в хода на втория и се разпада на въглероден диоксид и вода. Но кислородният процес не би бил възможен без ензим, който превръща млечната киселина в пирувиран (пируват), т.е. без LDH.

Поради тази причина, този ензим присъства не само във всички органи и тъкани на човешкото тяло, но и във всички живи клетки на Земята.

Основната цел на анализа за определяне на нивото на LDH и неговите фракции е диференциалната диагноза на болка в гърдите (за да се разграничат сърдечните заболявания от заболяванията на медиастинума, белите дробове или плеврата), да се определи степента на увреждане на съединителната и мускулната тъкан, да се оцени хода и ефективността на лечението на някои злокачествени тумори.

Определянето на нивото на ензимите в кръвта ни позволява да оценим състоянието на тялото на такова фино ниво, когато все още развиващата се патология не се прояви с никакви симптоми или промени в по-малко чувствителни диагностични методи (общ анализ на кръв и урина, рентгенография). Благодарение на този метод лекарите са много близки до лечението на болестта, преди тя да настъпи. Въпреки това, късното лечение на пациентите и продължителността на биохимичните изследвания често водят до факта, че този вид фина диагноза се използва само за окончателното потвърждаване на клиничната диагноза.

Кръвен тест за ензими

Кръвните изследвания за ензими са основната част от методите за установяване на патологии и заболявания, които се основават на установяване на степента на ензимна активност. Тези изследвания се провеждат под ясните насоки на науката, наречена ензимодиагностика. Отделна група сред методите на тази наука е диагностиката на различни имунни ензими.

Същността на този метод се състои в въвеждането на антитела в човешкото тяло, които чрез химични връзки се свързват с ензима, образуват антиген с антитялото и след това лесно се откриват в биологични течности. Този метод допринася за качественото и количествено определяне на наличието на определени ензими в организма. Основната задача на ензимологията е да определи фокусите, в които е концентрирано патологичното количество ензими. Това място е болестта в тялото.

Има и редица ензими, които са твърде активни в присъствието на мъртви клетки. Такива ензими са некротични вещества, които реагират остро на наличието на лезии на тъкани и органи. Друг анализ на ензимите включва тест, който разкрива промяна в нормалната активност на тези вещества, което показва нарушения във функционирането на органите или техните системи.

При диагностициране и откриване на ензимна дисфункция или аномалии е необходимо незабавно да се обърнете към специалистите и да започнете лечение.

Сред основните жизнени ензими са следните: амилаза, липаза, лактат дехидрогеназа, аланин аминотрансфераза, аспартат аминотрансфераза, алкална фосфатаза. Тестовете на всички изброени по-горе ензими се правят сутрин на гладно. За диагностика се взема кръвна проба от вена или от първата утринна урина. Тези ензими произвеждат различни ендокринни жлези на нашето тяло.

Отклоненията от нормата се признават с помощта на специални лабораторни преписи за 1-2 седмици. В случай на рецидиви и остра болка, тестовете се правят по всяко време на деня, резултатите се обявяват в рамките на няколко часа при спешни случаи. В случай на получаване на резултатите от теста, трябва незабавно да се свържете със специалист.

Диагностика на амилазната активност

Трябва да започнем с амилазата на кръвта, която се произвежда от панкреаса и допринася за бързото протичане на храносмилателните процеси. Основната функция на амилазата е разделянето на нишесте или гликоген с образуването на крайния продукт на реакцията - глюкоза. Най-често поради своята активност се превръща в алфа-амилаза.

Нормалните показатели за амилаза в човешкото тяло са:
• в кръвта от 16-30 микрона katal / l-
• в урината 28-100 микрона katal / l

Фигурите за амилазната активност показват редица патологии на панкреаса и различни форми на панкреатит. При ниски нива на амилаза в урината и кръвта, пациентът може да бъде диагностициран с муковисцидоза или отложена атака на панкреатит. Повишените индекси на амилазата показват силно алкохолно отравяне, паротит, извънматочна бременност, обостряне на панкреатит, камъни, тумори в панкреаса.

А повишената амилаза в урината обявява холецистит, апендицит, панкреатит или язва на стомашно-чревния тракт.

Върнете се към диагнозата липазна активност

Липазата е ензим, който участва в трансформацията на мазнини. Този ензим е активен само в присъствието на коензим коли и жлъчни киселини. При развитието на липаза, тялото използва панкреаса, оформените кръвни клетки - левкоцити и бели дробове. Нормалните показатели на липазната активност в кръвта са 13-60 U / ml. Тестът за липаза е по-специфичен, отколкото за амилаза. Съдържанието на липаза в кръвта показва холестаза, язви, диабет, холецистит, затлъстяване и подагра. Липазата, съдържаща хипаза, говори за различни тумори, които засягат главно панкреаса, недохранването или триглицеридемията.

Върнете се към диагнозата активност на лактат дехидрогеназа

Основното място на лактатдехидрогеназата е сърцето, клетките на мускулната тъкан, черния дроб, далака, бъбреците и панкреаса. Лактатдехидрогеназата проявява активността си с цинкови йони и никотино-амидадендинов нуклеотид. Лактатдехидрогеназата превръща млечната киселина в пирувинова киселина.

При хората има 5 фракции от този ензим. Чрез присъствието на един или млад вид болестите се диагностицират.

Например, с увеличаване на лактат дехидрогеназа 1 може да се диагностицира миокарден инфаркт и чрез идентифициране на силната активност на фракции 4 и 5, хепатитът може да бъде идентифициран. Нормата на лактатдехидрогеназата в тялото на възрастен е 140-350 U / l, а при новородените е 400-700 U / l. Причините за повишаване на лактатдехидрогеназата в организма могат да бъдат миокарден инфаркт, чернодробна цироза, тумори, левкемия, панкреатит, бъбречно заболяване, анемия и хепатит.

Върнете се към диагнозата на активността на аланин аминотрансферазата и аспартат аминотрансферазата

Аланин аминотрансферазата е ензим, който насърчава движението на аминокиселини от една молекула към друга. Този ензим работи в присъствието на витамин В6 и се синтезира главно в клетките на бъбреците, черния дроб, мускулите, сърцето и панкреаса. От това следва, че съдържанието на този ензим в кръвта е равно на нула. Нормалното съдържание на този ензим при мъжете е до 40 U / l, а при жените до 32 U / l.

Високото съдържание на аланин аминотрансфераза показва цироза, жълтеница, рак на черния дроб, изгаряния, инфаркт и хепатит. Намалената активност предполага цироза и некроза на черния дроб.

Според аспартат аминотрансферазата витамин В6 действа и по двойки. Аспартат аминотрансферазата се открива главно в митохондриите и цитоплазмата на клетките. Нормалното съдържание на този ензим е: при мъжете 15-31 U / l, а при жените 20-40 U / l.

Аспартат аминотрансферазата се увеличава в случаи на хепатит, алкохолизъм, мононуклеоза, рак на черния дроб, цироза, холестаза и инфаркт на миокарда. В допълнение, повишаването на активността на този ензим причинява изгаряния, топлинни удари, наранявания, отравяния и намаляване на случаите на чернодробно увреждане и липса на витамин В6.

Върнете се към диагнозата активност на алкална фосфатаза

Алкалната фосфатаза е ензим в клетъчните мембрани, който се намира главно в жлъчните пътища. Този ензим е основната част от обмяната на фосфорна киселина. Има различни форми: плацента, неспецифични и чревни. Алкалната киселина спомага за диагностициране на предозиране на витамин С, недостиг на калций и фосфор, заболявания на жлъчните пътища и черния дроб, заболявания на панкреаса и костите.

Нормалното съдържание на този ензим в човешкото тяло е: при възрастни 30-90 U / l, при юноши 400 или по-малко U / l, и при бременни жени до 250 U / l. Увеличаването на лупиновата фосфатаза показва хипертиреоидизъм, кръвни заболявания, рахит, жълтеница, костни тумори и заболявания на черния дроб, бъбреците и белите дробове. Ниската активност на алкална фосфатаза показва анемия, липса на полезни вещества, хипертиреоидизъм и нарушени скелетни кости.

Не забравяйте, че тези тестове се правят на празен стомах с определена диета за 24 часа преди посещението в болницата и се състои в липсата на мазни, пикантни и пържени храни в диетата.

В случай на отклонения след получаване на декодираните резултати, трябва незабавно да се консултирате с лекар.

Биохимичен анализ на кръв, кръвни ензими. Амилаза, липаза, ALT, AST, лактат дехидрогеназа, алкална фосфатаза - увеличават, намаляват. Причини за нарушения, декодиране на анализ.

Сайтът предоставя основна информация. Подходяща диагностика и лечение на заболяването са възможни под надзора на съвестния лекар.

В биохимичния анализ на кръвта често се използва за определяне на активността на ензимите. Какво представляват ензимите? Ензимът е протеинова молекула, която ускорява потока на биохимичните реакции в човешкото тяло. Терминът ензим е синоним на ензима. Понастоящем и двата термина се използват в същия смисъл като синоними. Но науката, която изучава свойствата, структурата и функциите на ензимите, се нарича ензимология.

Помислете какво представлява тази сложна структура - ензимът. Ензимът се състои от две части - действителната протеинова част и активният център на ензима. Протеиновата част се нарича апофермент, а активният център се нарича коензим. Цялата молекула на ензима, т.е. апоензим плюс коензим, се нарича холоензим. Ароферментът винаги се представя изключително от протеина на третичната структура. Тертичната структура означава, че линейната верига от аминокиселини се трансформира в структура от сложна пространствена конфигурация. Коензимът може да бъде представен от органични вещества (витамин В6, В1, В12, флавин, хем и т.н.) или неорганични (метални йони - Cu, Co, Zn и др.). Всъщност ускорението на биохимичната реакция се произвежда от коензим.

Какво е ензим? Как действат ензимите?

Веществото, върху което действа ензимът, се нарича субстрат, а веществото, получено в резултат на реакцията, се нарича продукт. Често имената на ензимите се образуват чрез добавяне на крайния знак към наименованието на субстрата. Например сукцинат дехидрогеназата разделя сукцинат (янтарна киселина), лактатдехидрогеназата разделя лактат (млечна киселина) и др. Ензимите се разделят на няколко вида в зависимост от вида на реакцията, която ускоряват. Например, дехидрогеназите извършват окисление или редукция, хидролазите извършват разцепване на химична връзка (трипсин, пепсин - храносмилателни ензими) и др.

Всеки ензим ускорява само една специфична реакция и работи при определени условия (температура, киселинност на средата). Ензимът има афинитет към своя субстрат, т.е. може да работи само с това вещество. Разпознаването на "техния" субстрат се осигурява от апоензима. Това означава, че процесът на ензима може да бъде представен по следния начин: апоензимът разпознава субстрата и коензимът ускорява реакцията на разпознатото вещество. Този принцип на взаимодействие се нарича лиганд-рецептор или взаимодействие въз основа на принципа на ключа-ключа, тоест индивидуалният ключ се вписва в ключалка, а индивидуалният субстрат се вписва в ензима.

Амилаза в кръвта

Амилазата се произвежда от панкреаса и участва в разграждането на нишестето и гликогена до глюкоза. Амилазата е един от ензимите, участващи в храносмилането. Най-високото съдържание на амилаза се определя в панкреаса и слюнчените жлези.

Съществуват няколко вида амилаза - а-амилаза, β-амилаза, у-амилаза, от които най-често се дефинира активността на а-амилазата. Концентрацията на този тип амилаза се определя в кръвта в лабораторията.

Човешката кръв съдържа два вида а-амилаза - Р-тип и S-тип. 65% от P-тип α-амилаза присъства в урината, а в кръвта до 60% е S-тип. P-тип урина α-амилаза в биохимични изследвания се нарича диастаза, за да се избегне объркване.

Активността на а-амилазата в урината е 10 пъти по-висока от активността на а-амилазата в кръвта. Определянето на активността на α-амилазата и диастазата се използва за диагностициране на панкреатит и някои други заболявания на панкреаса. При хроничен и подостра панкреатит се използва определянето на α-амилазната активност в дуоденалния сок.

Кръвни ензими

Ензимите са протеини, които участват като катализатори във всички биохимични реакции на тялото.

Повечето от ензимите са вътре в клетките и се освобождават в кръвта само когато са повредени и унищожени. Намаляването на концентрацията на белтъчни катализатори, като правило, настъпва в нарушение на тяхното образуване. Някои от тях се срещат в определен орган в много по-големи количества, отколкото в други - това са специфични за органа ензими. Увеличаването на тяхната активност в кръвта ясно показва лезия на даден орган. Тази промяна настъпва по-рано от други признаци на заболяването, което прави тестовете, свързани с него, много деликатен и точен диагностичен инструмент.

Ензимите включват: а - амилаза, аланин аминотрансфераза (AlAT), аспартат аминотрансфераза (AcAT), гама-глутамилтрансфераза (γ-GTP), глюкозо-6-фосфат дехидрогеназа (G-6-FDG), креатин фосфоридаза дехидрогеназа; липаза, пепсин, алкална фосфатаза (алкална фосфатаза), кисела фосфатаза (KF).

α-амилазата участва в разграждането на нишесте, гликоген и някои други въглехидрати до моно- и дизахариди (малтоза, глюкоза). Богат е на слюнка и панкреас. Активността на α-амилазата в кръвта се променя под влиянието на приема на храна: през деня тя е по-висока, отколкото през нощта.

Дейността се увеличава с:

• остър панкреатит и обостряне на хроничните;
• заушка;
• „Хирургични” заболявания, причинени от увреждане на коремните органи (апендицит, перитонит и др.);
• диабетна ацидоза;
• след прием на алкохол, прилагане на адреналин, кортикостероиди, наркотични вещества, тетрациклин;
• отравяне с метанол.

Намалява се, когато:

• атрофия и фиброза на панкреаса;
• тиреотоксикоза;
• миокарден инфаркт.

Аминотрансферази (AlAT и AsAT)

ALAT се открива главно в черния дроб.

Дейността се увеличава с:

• вирусен хепатит;
• токсично увреждане на черния дроб;
• инфекциозна мононуклеоза;
• холестаза;
• цироза на черния дроб;
• усложнен инфаркт на миокарда;
• лечение на пациенти с големи дози салицилати, фибрати.

AsAT присъства в миокардната и скелетната мускулна тъкан.

Дейността му нараства с:

• мускулна дистрофия;
• миокарден инфаркт (4-6 часа след болезнена атака с максимална концентрация за 3-5 дни);
• тежка ангина, тахиаритмии;
• остра ревматична болест на сърцето;
• тромбоза на белодробна артерия;
• токсично увреждане на черния дроб;
• инфекциозна мононуклеоза;
• холангит;
• остро отравяне с алкохол;
• остър панкреатит;
• амебоидни инфекции.

Намаляването на AST и ALT в серума се проявява при тежко увреждане на черния дроб, когато броят на клетките, синтезиращи тези ензими, намалява (екстензивна некроза, цироза).

Лактатдехидрогеназа (LDH) - ускорява превръщането на млечната киселина в пирувична и обратно. Е вътреклетъчен ензим, който се намира в бъбреците, черния дроб, сърцето, скелетните мускули, червените кръвни клетки. Тъканите съдържат 5 LDH изоензима.

Наблюдава се повишаване на активността на LDG-1 или LDH-1 / LDG-2 при:

миокарден инфаркт; мегабластна анемия; бъбречно заболяване.

LDH-5 се увеличава при много чернодробни заболявания; увреждане на скелетните мускули; рак.

LDG-3 за тромбоза, белодробна емболия; бъбречни заболявания, сърдечно-белодробна недостатъчност.

LDH-4 и 5 увеличава нарушаването на кръвообращението, което е свързано със сърдечна недостатъчност, лезии на паренхима на черния дроб, увреждане на скелетните мускули.

Креатин фосфокиназа (CPK) - участва в реакциите на производство на енергия и се съдържа в най-голямо количество в сърцето и скелетните мускули. Най-често анализът за този протеин се извършва с миокарден инфаркт, тъй като той е много чувствителен и специфичен.

Повишаване на активността на креатин киназата в кръвта се отбелязва, когато: t

• миокарден инфаркт (най-важният диагностичен знак);
• сърдечни аритмии, прогресивна мускулна дистрофия;
• след тежко физическо натоварване, с напрежение в мускулите (бягане);
• интрамускулни инжекции на лекарства (особено наркотични и болкоуспокояващи);
• намалена функция на щитовидната жлеза (хипотиреоидизъм);
• нарушение на мозъчното кръвообращение, инсулт;
• остра алкохолна интоксикация;
• шизофрения, маниакално-депресивна психоза, епилепсия;
• наранявания на главата.

Намалява с тиреотоксикоза.

Липазата (панкреаса) се синтезира от панкреаса и участва в разграждането на неутралните мазнини. Неговата промяна в заболяванията на панкреаса е подобна на промяната в а-амилазата, но едновременното определяне на тези ензими ви позволява да диагностицирате панкреасна лезия с тонус до 98%.

Алкалната фосфатаза (алкална фосфатаза) - участва в метаболизма на минерала (фосфор-калций), но показва максимална активност в алкална среда. Съдържа се в големи количества в стените на жлъчните пътища на черния дроб, костите, чревната лигавица, плацентата, бъбреците. Този протеин е биохимичен маркер за калциево-фосфорния метаболизъм в костната тъкан, скрининг тест за остеопороза.

Увеличаването на алкалната фосфатаза се наблюдава, когато: t

• чернодробни заболявания, придружени от холестаза;
• обструктивна жълтеница;
• злокачествени заболявания на костите, остеомалация;
• рахит;
• инфекциозна мононуклеоза;
• дифузна токсична гуша, ограничена склеродерма;
• хепатодуоденален рак, цироза на черния дроб.

Намалението се отбелязва, когато:

• намалена функция на щитовидната жлеза (хипотиреоидизъм);
• сенилна остеопороза;
• тежка анемия;
• цинка, хиповитаминоза С и D.

Киселинната фосфатаза (CF) - участва в реакциите на обмен на йони на фосфорната киселина. Най-голямо съдържание се среща в простатната жлеза, която се използва като много чувствителен и специфичен показател за неговата патология. Също така се среща в червените кръвни клетки, тромбоцитите, бъбреците, далака.

Повишена активност на СР се наблюдава при рак на простатата, бъбречни заболявания, хепато-билиарната система, ревматизъм, пневмония, бронхит, мегалобластична анемия, остеопороза и др. след тези манипулации.

По време на тромбоцитопения се установява намаление на KF.

Гама-глутамилтрансферазата (у-GTP) участва в трансформацията на аминокиселини и пептиди, използва се за диагностика на заболявания на черния дроб и жлъчните пътища.

Повишаване на ГГТ се наблюдава при остър хепатит и обостряне на хронична, чернодробна кома, обструктивна жълтеница и остра интоксикация. При нормална γ-GTP активност вероятността от чернодробно заболяване е много ниска.

Глюкозо-6-фосфат дехидрогеназата (G-6-FDG) участва в процесите на окисление на глюкозата. Използва се главно за откриване на наследствени заболявания, свързани с дефицит на този протеинов катализатор, отсъствието на което води до хемолиза.

Пепсинът е основният ензим в стомашния сок, секретиран като пепсиноген.

Наблюдава се повишаване на неговото ниво с повишена секреция на стомашния сок, удебеляване на стомашните стени, язва на дванадесетопръстника, тумор на панкреаса.

Намаляване на пепсиногена се наблюдава при атрофичен гастрит, стомашни тумори, болест на Адисън.